Molekülstrukturen: Poren - Kanäle - Transport
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Die Genetik von Proteinen, die Stoffaustausche durch Membranen ermöglichen, ist in vielen Organismen untersucht. Strukturbestimmungen von Membranproteinen sind jedoch vergleichsweise schwierig, da bisher nur wenige solcher Proteine (oder durch Engineering modifizierte) kristallisiert werden konnten. Einige Daten wurden auch durch Kernspinresonanzuntersuchungen an gelösten Proteinen gewonnen. Die strukturell bekannten (meist bakteriellen) Vertreter solcher Proteinklassen sollen hier vorgestellt werden.
Eine Klassifizierung der Proteine kann nach verschiedenen Gesichtspunkten erfolgen: Funktionell können die Diffusion oder eine erleichterte Diffusion oder ein aktiver Transport kleiner Moleküle ermöglicht werden. Für letzteren ist die Koppelung eines energieliefernden Vorganges (evtl. ein gegenläufiger Transport) nötig. Eine andere Einteilung orientiert sich schlicht an dem bewegten Stoff, z.B. Glucose-Transporter. Aufgrund der physikalischen Beschaffenheit können trimer angeordnete Porine von monomeren Kanälen oder Bindeprotein-Systemen abgegrenzt werden. Schließlich unterscheidet man Systeme, die Stoffe unverändert passieren lassen von solchen, die beim Transport chemisch modifizieren wie das Phosphoenolpyruvat:Zucker Phosphotransferase-System. Auch die Genetik darf nicht fehlen: Proteine mit Sequenzhomologie, aber verschiedenen Transportaufgaben werden zu Familien zusammengefaßt.
Bakterielle Toxine und Porine unterscheiden sich von anderen Membranproteinen durch ihren Aufbau. Die von ihnen gebildeten Kanäle werden durch eine aus beta-Strängen gebildete Faß-Struktur ermöglicht. Diese Kanäle haben relativ große Durchmesser und keine große Spezifität hinsichtlich der durchgelassenen Substanzen. Porine finden sich auch in Mitochondrien und Chloroplasten. Bei Bakterien mit doppelter Membranhülle und dazwischenliegendem periplasmatischen Raum sind die Porine in der äußeren Membran lokalisiert. Spezifische Transportsysteme, die auch gegen Konzentrationsgradienten arbeiten können, sind in der inneren Cytoplasmamembran zu finden. Diese Proteine haben eine helicale Struktur.
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Literatur: D Rentsch et al, Structure and function of plasma membrane amino acid, oligopeptide and sucrose transporters from higher plants, J. Membrane Biol. 162 (1998) 177-190 P Agre et al, The aqua porins - blueprints for cellular plumbing systems, J. Biol. Chem. 273 (1998) 14659-14662 T Schirmer, General and specific porins from bacterial outer membranes, J. Struct. Biol. 121 (1998) 101-109
